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514. TIENE LA AMEBA HISTOLYTICA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ?

 

La capacidad invasiva y el poder patógeno o de destrucción celular debe ir acompañado de actividad enzimática. Su poder "histolítico" que da apellido al nombre de la ameba, esta ligado a la presencia de esta actividad, en especial de la fofatasa alcalina presente en la membrana plasmática del parásito.

 

La presencia de otra enzima como la fosfatasa ácida es demostrable mediante métodos bioquímicos e histoquímicos. Existe otras enzimas proteolíticas como la tripsina, estearasa, maltasa, amilasa y glutamilasa que mantienen en el parásito una gran actividad metabólica con poder de penetración, en especial cuando ha superado la acción protectora del moco intestinal. Una vez que alcanza y lacera la mucosa llega a los pequeños vasos y se acostumbra a vivir solo de eritrocitos.

 

Las enzimas diaforasas, como la deshidrogenasa málica, deshidrogenasa succínica y ,fosfoglucomutasa junto a la hialuronidaza, glutaminasas y gelatinasas se encuentran en amebas de gran tamaño y con poder de destrucción tisular. Son enzimas que se liberan de manera pasiva cuando el parásito muere.

 

Cabe indicar que tanto a nivel intestinal como hepático el trofozoito de la ameba histolytica libera una colagenasa que es la que le permite penetrar por las uniones intercelulares para luego mediante receptores específicos, adherirse a la fibronectina celular; de esta manera causa la muerte celular por autolisis. El trofozoito también es capáz de liberar la cisteínproteinasa, enzima soluble de intensas propiedades líticas que se libera al medio de manera activa. Es una enzima que degrada y destruye por completo la matriz extracelular de los tejidos afectados sean intestinales o extraintestinales.

 

 

 

Figura N° 38: Trofozoitos de amebas histolyticas observados en cultivos de Robinson.
Las cisteinproteinasas presentes en trofozoitos de la ameba histolytica degradan los
componentes de la matriz extracelular y tienen efecto sobre proteínas del colágeno,
laminares y fibronectina.
Fotografía de la Dra, Ursula Abad Neuner: "Estudio del patrón electroforético de la isoenzima hexoquinasa como mecanismo para diferenciar la entamoeba histolytica patógena de la no patógena"

 

La capacidad de destrucción que tiene la ameba histolytica es muy notable. No son exageradas algunas referencias de varios artículos en el sentido de que estos pequeños microorganismos son responsables de más muertes que las que pudieron causar al ser humano animales feroces como leones u otros. Igualmente otros microorganismos como el vibrion cholerae productor de epidemias ha causado muchas defunciones, pero no como las que ha provocado la ameba histolytica. Por otra parte esta presente en forma endémica en muchas regiones del mundo, por eso este protozoario es capaz de causar una parasitosis leve en algunos casos y en otras circunstancias relacionadas con el huésped y sus propias características, constituirse en un parásito con gran poder de destrucción.

 

Se ha demostrado que la ameba histolytica necesita para adherirse a las células de elementos o filamentos bioquímicos creados por la fusión que se hace con la GIAP a su molécula blanco (galactosa o N-acetil­galactosamina) y de esta manera producir daño celular. Existe otra enzima parecida, la SREHP (proteina rica en s'erina) que es un polipéptido aislado en la superficie de entamoebas histolyticas patógenas y que sirven también para fijar al protozoario a las células de la mucosa del colon, a las células hepáticas o a cualquier otra donde logren asentarse.

 

El intento de identificar las cepas patógenas y las no patógenas, se inicio con los estudios de Sargeaunt en 1978. Este investigador relacionó la movilidad electroforética de cuatro isoenzimas que tienen que ver con el mecanismo de los carbohidratos. Son la hemoxinasa, L malato oxirreductasa, fo.sloglucomutasa y glucosa .foslatoisomerasa. Tipificar estas isoenzimas zimodemas es un método confiable para distinguir la patogenidad del protozoario.

 

La Dra. Ursula Abad Ncuner demostró en 1995 en Guayaquil-Ecuador, el valor del estudio del patrón electroforético de la isoenzima hemoxinasa para diferenciar la entamoeba histolytica patógena de la no patógena. Observó que la isoenzima hexoquinasa purificada con cromatografía líquida a partir de proteinas de cepas patógenas y no patógenas, presentaron variaciones en el punto isoeléctrico entre 4,8 a 5,4 de pH. Sin embargo, sus propiedades cinéticas y el peso molecular tanto en SDS gel de policramina, como en filtración por columna fueron similares. Es decir que ambas isoenzimas con estructura parecida difieren en la movilidad electroforética, siendo la hexoquinasa de movilidad rápida la que pertenece a las cepas patógenas y las que presentaron bandas de movilidad electroforética lenta, las que pertenecen a cepas no patógenas.

 

Los avances en genética molecular, ingeniería genética y bioquímica han permitido diferenciar a la E. Histolytica que es la invasora y que causa diferentes tipos de alteraciones orgánicas que van desde una colitis poco importante hasta un colon tóxico y a las localizaciones extraintestinales graves, dependiendo de la invasión, características del protozoario y condiciones del huésped. La E. Dispar como se conoce a las cepas no patógenas, no causan enfermedad orgánica aún cuando las condiciones del huésped sean de deficiencia inmunológica. La presencia de amebas en muestras de heces en pacientes asintomáticos se debe a que son portadores sanos de E. Dispar, más que a resistencias a la E. Histolytica

 

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